Hiroaki Suga 研究室
主宰者：Hiroaki Suga
東京大学
AI 要約（直近 5 年の研究成果）
本研究室は、生物の細胞内で自然に行われるタンパク質合成の仕組みを活用し、医療や産業に応用できる新しいペプチド（タンパク質の小さな構成単位）を開発する研究に取り組んでいます。特に、リボソームと呼ばれるタンパク質製造工場を試験管内で使って、生物には存在しない特殊なアミノ酸（タンパク質の最小単位）を自由に組み込む技術を確立しています。このような非天然アミノ酸を含むペプチドは、安定性や膜透過性に優れ、病気の原因となるタンパク質を効率的に阻害できるため、治療薬としての可能性が高まります。
さらに、遺伝子情報と実際のペプチドを試験管内で結合させ、膨大なペプチド集団の中から標的タンパク質に高い親和性をもつ候補を素早く選別する技術（ディスプレイ選別法）を駆使しています。がん関連タンパク質、神経変性疾患の原因となるタンパク質、感染症の病原体タンパク質など、様々な治療対象に対して、構造的に工夫された環状ペプチドリガンドを発見しています。加えて、天然に見られる複雑な化学構造を持つペプチドの生合成過程を解析し、環状化や複数の架橋構造をもつペプチドの設計・合成にも成功させています。これらの成果は、新しい治療薬の開発基盤となることが期待されています。
※ AI（Claude）が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
外部リンク
関連研究室(8 件)
- 生化学・分子生物学・遺伝学Kenjiro Kosaki 研究室慶應義塾大学論文 25 件·共通: 遺伝子, 生物学, 分子・細胞, 遺伝子発現 +11
- 生化学・分子生物学・遺伝学Hajime Nakamura 研究室慶應義塾大学論文 25 件·共通: 細胞, 生物学, 分子・細胞, がん +10
- 生化学・分子生物学・遺伝学Noriko Miyake 研究室名古屋大学論文 25 件·共通: 解析, 数学, 純粋数学, 遺伝子 +10
- 生化学・分子生物学・遺伝学Shin‐Ichiro Nishimura 研究室北海道大学論文 14 件·共通: がん, 医学・健康科学, 細胞, 生物学 +10
- 神経科学Gen Sobue 研究室名古屋大学論文 25 件·共通: 神経, 生物学, 神経科学, 基礎神経科学 +11
- 生化学・分子生物学・遺伝学Masaru Tomita 研究室慶應義塾大学論文 25 件·共通: 生物学, 細胞, 分子・細胞, 化学 +8
- 生化学・分子生物学・遺伝学Mamoru Watanabe 研究室東京大学論文 169 件·共通: 細胞, 生物学, 分子・細胞, 分子 +7
- 生化学・分子生物学・遺伝学Seiya Imoto 研究室東京大学論文 100 件·共通: 生物学, 解析, 数学, 純粋数学 +7
研究成果（100 件）
- DOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkag341
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2520462123
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.copbio.2026.103477
- DOI: https://doi.org/10.26434/chemrxiv-2025-t0l3x/v2
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.5c06368
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2516051123
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c19988
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.7837067
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.7837067
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.cellsig.2025.112178
続きを表示（残り 90 件）閉じる
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c12610
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.chempr.2025.102737
- DOI: https://doi.org/10.1002/chem.70091
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c09059
- DOI: https://doi.org/10.1071/ch25086
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c08019
- DOI: https://doi.org/10.1002/chem.202501355
- DOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkaf446
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-59921-w
- DOI: https://doi.org/10.1093/bulcsj/uoaf027
- DOI: https://doi.org/10.1021/acscentsci.4c01021
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.4c16525
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsinfecdis.4c00798
- DOI: https://doi.org/10.1039/d4cb00218k
- DOI: https://doi.org/10.1039/d5cb00021a
- DOI: https://doi.org/10.1039/d5ob00228a
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c15473
- DOI: https://doi.org/10.26434/chemrxiv-2025-t0l3x
- [2025] Development and structure-guided characterization of a novel ACE2-binding macrocyclic peptideDOI: https://doi.org/10.1016/j.yjsbx.2026.100145
- [2025] Muscle-specific tyrosine kinase activation by a peptide-based dimerizer is orientation dependentDOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2025.10.018
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202517689
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202517689
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c13803
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.4c08520
- DOI: https://doi.org/10.1126/science.ads9158
- [2024] A cyclic peptide toolkit reveals mechanistic principles of peptidylarginine deiminase IV regulationDOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-53554-1
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.4c11013
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202414256
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202414256
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.4c05378
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202409012
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202409012
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2024.110426
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.4c01979
- DOI: https://doi.org/10.1158/2326-6066.cir-23-0289
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202409973
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202409973
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2322923121
- DOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkae219
- [2024] A Compact Reprogrammed Genetic Code for De Novo Discovery of Proteolytically Stable ThiopeptidesDOI: https://doi.org/10.1021/jacs.3c12037
- DOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkae151
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.3c11306
- DOI: https://doi.org/10.1002/ijch.202300182
- DOI: https://doi.org/10.1093/bulcsj/uoae018
- [2024] Selective targeting of human TET1 by cyclic peptide inhibitors: Insights from biochemical profilingDOI: https://doi.org/10.1016/j.bmc.2024.117597
- DOI: https://doi.org/10.1039/d4cc03179b
- DOI: https://doi.org/10.1098/rstb.2022.0038
- DOI: https://doi.org/10.1007/978-1-0716-3214-7_13
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2023.105482
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-43025-4
- [2023] Deep Learning-Driven Library Design for the <i>De Novo</i> Discovery of Bioactive ThiopeptidesDOI: https://doi.org/10.1021/acscentsci.3c00957
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.3c07373
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202308408
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202308408
- DOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkad707
- [2023] Macrocyclic Peptides Closed by a Thioether–Bipyridyl Unit That Grants Cell Membrane PermeabilityDOI: https://doi.org/10.1021/acsbiomedchemau.3c00027
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202307157
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202307157
- [2023] Translation initiation with exotic amino acids using EF-P-responsive artificial initiator tRNADOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkad496
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.accounts.3c00178
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2023.05.009
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41557-023-01205-1
- DOI: https://doi.org/10.1002/cbic.202300320
- [2023] Structural basis of tRNAPro acceptor stem recognition by a bacterial <i>trans</i>-editing domainDOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkad192
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2220012120
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.molpharmaceut.2c01020
- DOI: https://doi.org/10.1261/rna.079447.122
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2022.07.008
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.orglett.2c02870
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.1c12133
- DOI: https://doi.org/10.1039/d2ob00410k
- DOI: https://doi.org/10.1039/d1cb00225b
- DOI: https://doi.org/10.1039/d2sc05785a
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202215671
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.2c07937
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202215671
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41551-022-00955-6
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41557-022-01065-1
- [2022] Selective macrocyclic peptide modulators of Lys63-linked ubiquitin chains disrupt DNA damage repairDOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-33808-6
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.2c07624
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2022.09.019
- DOI: https://doi.org/10.1007/s00018-022-04486-w
- [2022] LimF is a versatile prenyltransferase for histidine-C-geranylation on diverse non-natural substratesDOI: https://doi.org/10.1038/s41929-022-00822-2
- DOI: https://doi.org/10.1021/acschembio.2c00403
- DOI: https://doi.org/10.1021/acscentsci.2c00223
- DOI: https://doi.org/10.1002/pep2.24259
- DOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkac068
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.1c09270
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abg4007
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsami.1c17708
科研費（0 件）
まだデータがありません（KAKEN 取り込み後に表示）。
所属学会・役職（0 件）
まだデータがありません（学会データ連携後に表示）。