Wataru Shihoya 研究室
主宰者:Wataru Shihoya
東京大学
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
当研究室は、細胞表面のタンパク質である七回膜貫通型受容体(七膜受容体)の構造と機能を明らかにする研究を進めています。七膜受容体は神経伝達物質やホルモン、免疫物質などの信号を受け取り、細胞内の反応を引き起こす重要な分子です。当研究室では、この受容体がどのようにして信号物質を認識し、細胞内のタンパク質と相互作用して生命現象を制御するのかを、原子レベルの詳細な構造情報から解き明かすことを目指しています。
研究の手段として、極低温電子顕微鏡(クライオ電子顕微鏡)という最先端の技術を活用しています。この手法により、受容体とその相互作用相手のタンパク質が複合体を形成した状態を、ナノメートルよりも小さいスケールで可視化することができます。さまざまな七膜受容体について、異なる信号物質が結合した時の構造変化を捉え、受容体の活性化メカニズムを解明しています。
これまでの研究を通じて、受容体が複数の異なるシグナル経路へ同時に出力する仕組みや、脂質分子を認識するメカニズム、光を感知する受容体の動作原理など、多くの知見が得られています。こうした基礎研究の成果は、疾患の治療や医薬品開発への応用につながることが期待されています。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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関連研究室(8 件)
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研究成果(37 件)
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- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-025-09294-z
- [2025] Structure and evolution of the sequence-specific anti-silencing factor VANC21 and its target DNADOI: https://doi.org/10.1266/ggs.25-00096
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.celrep.2025.116220
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- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-59299-9
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41589-025-01957-6
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2025.01.024
- DOI: https://doi.org/10.1093/jb/mvae029
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-53473-1
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-024-07152-y
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2024.08.016
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2024.06.020
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-49030-5
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2024.150121
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-45046-z
- [2024] Molecular insights into atypical modes of β-arrestin interaction with seven transmembrane receptorsDOI: https://doi.org/10.1126/science.adj3347
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.85821
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2023.149361
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41586-023-05774-6
- DOI: https://doi.org/10.1254/jpssuppl.95.0_1-ss-54
- DOI: https://doi.org/10.1254/jpssuppl.95.0_2-yia-66
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-33121-2
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2022.07.003
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- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2016328118
- [2021] Cryo-EM structure of the β3-adrenergic receptor reveals the molecular basis of subtype selectivityDOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2021.06.024
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-021-00634-1
- [2021] Pharmacophore‐guided Virtual Screening to Identify New β<sub>3</sub>‐adrenergic Receptor AgonistsDOI: https://doi.org/10.1002/minf.202100223
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2020.12.038
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.62389
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