Koichi Kato 研究室
主宰者：Koichi Kato
名古屋市立大学
AI 要約（直近 5 年の研究成果）
Koichi Kato研究室は、生物系の多様な現象を分子レベルで解明する研究を展開しています。研究の中心は「糖質（グリカン）」という分子です。糖質は細胞表面や血中のタンパク質に付着し、細胞間の認識や免疫応答など、生命現象に重要な役割を果たしています。本研究室は、巨大ウイルスから微小生物、人間まで幅広い生物における糖質の構造と機能を調べることで、糖質がどのように生命活動を制御しているかを明らかにしようとしています。
研究の手法としては、計算機シミュレーション（分子動力学シミュレーション）と実験的解析（質量分析、核磁気共鳴分光法、電子顕微鏡）を組み合わせた統合的なアプローチを採用しています。このような多角的解析により、静止した構造だけでなく、動的に変化する糖質やタンパク質の振る舞いを時間的な解像度で観察できます。
また、本研究室はアルツハイマー病の原因物質であるアミロイドβの凝集機構や、脊髄損傷後の炎症反応の制御にも取り組んでいます。これらの研究から得られた知見は、加齢関連疾患や神経変性疾患の新たな治療戦略の開発に貢献することが期待されています。
※ AI（Claude）が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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研究成果（100 件）
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- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms26157266
- DOI: https://doi.org/10.1248/cpb.c25-00243
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c06850
- DOI: https://doi.org/10.7759/cureus.87057
- [2025] Enhanced locomotor recovery in mice lacking GlcNAc6ST1 and GlcNAc6ST4 following spinal cord injuryDOI: https://doi.org/10.26508/lsa.202503469
- DOI: https://doi.org/10.1002/2211-5463.70077
- DOI: https://doi.org/10.1021/acschemneuro.5c00217
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.sbi.2025.103049
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.mcpro.2025.100979
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- DOI: https://doi.org/10.1007/s00044-025-03384-7
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2505473122
- DOI: https://doi.org/10.1093/jb/mvaf072
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms26031179
- DOI: https://doi.org/10.1039/d5sc00782h
- [2025] Molecular dynamics simulations of putative primitive proteins including β-aspartic acid residuesDOI: https://doi.org/10.1093/bulcsj/uoae143
- DOI: https://doi.org/10.3390/neurolint16020027
- DOI: https://doi.org/10.1093/joccuh/uiae059
- DOI: https://doi.org/10.14218/jcth.2023.00290
- DOI: https://doi.org/10.21873/anticanres.16867
- DOI: https://doi.org/10.1001/jamaneurol.2023.5200
- DOI: https://doi.org/10.2169/internalmedicine.2392-23
- [2024] Deciphering the sub-Golgi localization of glycosyltransferases via 3D super-resolution imagingDOI: https://doi.org/10.1247/csf.24008
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbadva.2024.100118
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2024.130687
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- DOI: https://doi.org/10.1128/jb.00205-24
- DOI: https://doi.org/10.1002/1873-3468.15003
- DOI: https://doi.org/10.3390/sym16081073
- DOI: https://doi.org/10.2337/db24-479-p
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms25105417
- DOI: https://doi.org/10.1093/intimm/dxae017
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms241612865
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.scitotenv.2023.165207
- DOI: https://doi.org/10.2337/db23-480-p
- DOI: https://doi.org/10.1248/bpb.b23-00751
- DOI: https://doi.org/10.1007/s00795-023-00375-8
- DOI: https://doi.org/10.1093/jmicro/dfad050
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.nucmedbio.2023.108488
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-023-05373-1
- DOI: https://doi.org/10.1007/s10930-023-10156-y
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- DOI: https://doi.org/10.1107/s2053273323086965
- DOI: https://doi.org/10.1021/acschemneuro.3c00192
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacsau.3c00124
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms24076075
- DOI: https://doi.org/10.3389/fimmu.2023.1090898
- DOI: https://doi.org/10.1002/pro.4569
- [2023] Hysteresis behavior in the unfolding/refolding processes of a protein trapped in metallo-cagesDOI: https://doi.org/10.1039/d2sc05879k
- [2022] An embeddable molecular code for Lewis X modification through interaction with fucosyltransferase 9DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-022-03616-1
- DOI: https://doi.org/10.3390/molecules27123748
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.reth.2022.05.009
- DOI: https://doi.org/10.1186/s12864-022-08642-1
- DOI: https://doi.org/10.1245/s10434-022-11862-0
- DOI: https://doi.org/10.3389/fphar.2022.820447
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.101950
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms23084405
- DOI: https://doi.org/10.1093/glycob/cwac025
- DOI: https://doi.org/10.1007/s10719-022-10056-w
- DOI: https://doi.org/10.1080/19420862.2022.2038531
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-022-03143-z
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms23042090
- DOI: https://doi.org/10.1007/s10858-021-00387-5
- DOI: https://doi.org/10.3390/molecules27010285
- DOI: https://doi.org/10.1002/trc2.12356
- DOI: https://doi.org/10.1039/d2sc02364d
- DOI: https://doi.org/10.1299/transjsme.21-00339
- DOI: https://doi.org/10.5611/hamon.32.4_158
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmig.2022.09.244
- DOI: https://doi.org/10.1021/acschemneuro.2c00358
- DOI: https://doi.org/10.4052/tigg.2042.1e
- DOI: https://doi.org/10.4052/tigg.2042.1j
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.xpro.2022.101591
- DOI: https://doi.org/10.1245/s10434-022-12067-1
- DOI: https://doi.org/10.3390/molecules27154787
- [2022] The Potential Key Role of the NRF2/NQO1 Pathway in the Health Effects of Arsenic Pollution on SCCDOI: https://doi.org/10.3390/ijerph19138118
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms23126662
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202102774
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-021-00724-6
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.70357
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmig.2021.09.266
- [2021] Apoptotic Effects of a Thioether Analog of Vitamin K <sub>3</sub> in a Human Leukemia Cell LineDOI: https://doi.org/10.1177/10915818211047992
- [2021] Role of pyruvate in maintaining cell viability and energy production under high-glucose conditionsDOI: https://doi.org/10.1038/s41598-021-98082-w
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2021.09.043
- DOI: https://doi.org/10.3389/fnins.2021.729153
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202102774
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms22063116
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.1c04850
- DOI: https://doi.org/10.2337/db21-205-or
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms22094519
- [2021] Kir6.2-deficient mice develop somatosensory dysfunction and axonal loss in the peripheral nervesDOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2021.103609
- DOI: https://doi.org/10.1186/s12864-021-08131-x
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