Kunio Hirata 研究室
主宰者:Kunio Hirata
理化学研究所・SPring-8
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
Kunio Hirata研究室は、タンパク質や生体分子の立体構造を原子レベルで解明する構造生物学を専門としています。X線結晶学と放射光技術を駆使し、タンパク質結晶を試料として、その三次元構造を決定する研究に取り組んでいます。特に、タンパク質が機能する際に起こす構造変化を時間軸で追跡する動的構造解析に力を入れており、自由電子レーザー(XFEL)などの最先端光源を活用して、通常は観察困難な反応中間体の構造をとらえています。
研究室の大きな特徴は、タンパク質結晶そのものを操作・改変する手法の開発です。細胞内でのタンパク質結晶化技術や、細胞を使わない無細胞タンパク質結晶化法を確立し、微小な結晶からでも高精度の構造情報を取得できる環境を整えました。また、結晶を多孔質の足場として利用し、複数のタンパク質や酵素を結晶内に固定化する研究を進めており、これは固体触媒や機能性バイオマテリアル開発への応用が期待されています。
さらに、得られた結晶構造をもとに、薬剤設計やタンパク質工学への展開も行っています。シグナル受容体や酵素の立体構造解析から、リガンド結合機構や触媒機構の詳細を明らかにし、より効果的な医薬品や生物触媒の創製に貢献しています。これらの研究を通じて、同研究室は生命現象の分子的理解を深め、その知見を実際の応用へつなぐ基礎研究を推進しています。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
外部リンク
関連研究室(8 件)
- 材料科学Daisuke Hashizume 研究室RIKEN Advanced Science Institute論文 102 件·共通: AR, HCI, HCI・VR, NMR +7
- 環境科学Shuhei Nomura 研究室東京大学論文 176 件·共通: AR, HCI, HCI・VR, RNA +4
- 医学Satoru Egawa 研究室東京大学論文 123 件·共通: AR, HCI, HCI・VR, 情報工学
- 地球惑星科学Hirochika Sumino 研究室東京大学論文 115 件·共通: AR, HCI, HCI・VR, 情報工学
- 工学Yuta Itoh 研究室東京大学論文 107 件·共通: AR, HCI, HCI・VR, 情報工学
- 材料科学Keiji Numata 研究室京都大学論文 101 件·共通: NMR, 構造化学・結晶学, 構造解析, RNA +4
- 生化学・分子生物学・遺伝学Satoshi Koyama 研究室RIKEN Center for Integrative Medical Sciences論文 101 件·共通: NMR, 構造化学・結晶学, 構造解析, RNA +4
- 計算機科学Yasushi Okuno 研究室Kyoto University Hospital論文 101 件·共通: NMR, 構造化学・結晶学, 構造解析, RNA +4
研究成果(43 件)
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsphyschemau.6c00009
- DOI: https://doi.org/10.5940/jcrsj.67.164
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42004-025-01440-2
- DOI: https://doi.org/10.1088/1742-6596/3010/1/012123
- DOI: https://doi.org/10.1002/sstr.202500501
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2322452121
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2059798324011987
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-52332-3
続きを表示(残り 33 件)閉じる
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.nanolett.3c02117
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2023.149144
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2059798323007039
- [2023] Development of a drug screening pipeline on SPring-8 macromolecular crystallography beamlinesDOI: https://doi.org/10.1107/s2053273323085728
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2053273323095268
- DOI: https://doi.org/10.1107/s205327332309530x
- DOI: https://doi.org/10.1002/pro.4745
- DOI: https://doi.org/10.1246/cl.230282
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2053273323099187
- [2023] Constrained catecholamines gain β2AR selectivity through allosteric effects on pocket dynamicsDOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-37808-y
- DOI: https://doi.org/10.5940/jcrsj.64.2
- DOI: https://doi.org/10.1002/1873-3468.14302
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-022-19681-9
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-27975-9
- DOI: https://doi.org/10.1039/d2bm01759h
- [2022] Mechanistic insights into intramembrane proteolysis by <i>E. coli</i> site-2 protease homolog RsePDOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abp9011
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2022.07.008
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2053273322098655
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.62389
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202102039
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-021-02473-8
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.chemmater.1c01441
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abf5325
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2101481118
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202103010
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202103010
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsanm.0c03129
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abd8523
- [2021] Crystal structure of Tam41 cytidine diphosphate diacylglycerol synthase from a Firmicutes bacteriumDOI: https://doi.org/10.1093/jb/mvab154
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.1c06847
- DOI: https://doi.org/10.1107/s1600577521008067
- DOI: https://doi.org/10.1107/s0108767321091637
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202102039
科研費(0 件)
まだデータがありません(KAKEN 取り込み後に表示)。
所属学会・役職(0 件)
まだデータがありません(学会データ連携後に表示)。