Ikuro Abe 研究室
主宰者：Ikuro Abe
東京大学
AI 要約（直近 5 年の研究成果）
本研究室は、生物が作り出す複雑で多様な天然物の合成経路を解明し、その仕組みを応用することに取り組んでいます。特に、抗生物質や医薬品として有用な化合物がどのような酵素反応を通じて細胞内で組み立てられるのかを、構造解析や生化学実験によって詳しく調べています。微生物から植物まで、様々な生物から採集した遺伝情報や酵素を対象とし、組み立て型の酵素複合体（ポリケチド合成酵素など）の構造と機能の関係性を研究することで、自然界の化学の多様性を理解しようとしています。
研究手法としては、X線結晶構造解析、部位特異的変異導入、計算化学シミュレーションといった多角的なアプローチを組み合わせて、個々の酵素の反応機構を原子レベルで解き明かしています。さらに、得られた知見に基づいて酵素を人工的に改変し、医薬品合成や有用物質の生産効率向上に役立てる研究も進めています。このように基礎的な生化学の理解と応用化学を融合させることで、生物工学や医薬品開発への貢献を目指しています。
※ AI（Claude）が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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研究成果（86 件）
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.chempr.2025.102915
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-026-71501-0
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.4c17741
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41589-025-02066-0
- [2025] Mechanistic and Structural Analyses of Non-Heme Iron Enzyme TqaM for α-Tertiary Amino Acid SynthesisDOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c14662
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.phytol.2025.103074
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c08367
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c12827
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c08070
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41929-025-01367-w
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- DOI: https://doi.org/10.1021/jacsau.5c00358
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.jafc.5c03564
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c06501
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.gresc.2025.05.005
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c14075
- DOI: https://doi.org/10.1002/ceur.202500025
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202502367
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202502367
- DOI: https://doi.org/10.1021/acscentsci.5c02116
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c01994
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-49010-9
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202403963
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202403963
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.orglett.3c04185
- DOI: https://doi.org/10.1002/cbic.202300840
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-55265-z
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41429-024-00798-0
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41557-024-01687-7
- DOI: https://doi.org/10.1039/d4ob00327f
- DOI: https://doi.org/10.1039/d4cb00020j
- DOI: https://doi.org/10.1016/bs.mie.2024.05.005
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.tchem.2024.100112
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2024.10.006
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202415279
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41929-024-01221-5
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202409973
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202409973
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.4c02415
- DOI: https://doi.org/10.1098/rstb.2022.0037
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41477-023-01586-8
- DOI: https://doi.org/10.1016/bs.mie.2023.09.003
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.3c08413
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202304989
- [2023] Catalytic Mechanism of Nonglycosidic C–N Bond Formation by the Pseudoglycosyltransferase Enzyme VldEDOI: https://doi.org/10.1021/acscatal.3c02404
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.3c06762
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41557-023-01282-2
- DOI: https://doi.org/10.1248/cpb.c23-00434
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.trechm.2023.04.008
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41929-023-00971-y
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202304989
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.2c11527
- [2023] Multiple C–C Bond Cleavage Reactions Catalyzed by Tolyporphin Tetrapyrrole Biosynthetic EnzymesDOI: https://doi.org/10.1021/jacs.3c01993
- DOI: https://doi.org/10.1093/jimb/kuad016
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-27971-z
- DOI: https://doi.org/10.1021/acscatal.2c05247
- [2022] Stereoselectivity and Substrate Specificity of the Fe(II)/α-Ketoglutarate-Dependent Oxygenase TqaLDOI: https://doi.org/10.1021/jacs.2c08116
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.orglett.2c03432
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-021-27636-3
- DOI: https://doi.org/10.1039/d2cc00736c
- [2022] Understanding and Manipulating Assembly Line Biosynthesis by Heterologous Expression in StreptomycesDOI: https://doi.org/10.1007/978-1-0716-2273-5_12
- DOI: https://doi.org/10.1016/bs.mie.2022.06.003
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.tet.2022.133095
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41586-022-04773-3
- [2022] Characterization of Enzymes Catalyzing the Initial Steps of the β-Lactam Tabtoxin BiosynthesisDOI: https://doi.org/10.1021/acs.orglett.2c00878
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.orglett.2c00684
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.orglett.2c00409
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202104644
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202104644
- DOI: https://doi.org/10.1248/cpb.c21-00123
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.synbio.2021.02.001
- [2021] Anti-Vpr activities of sesqui- and diterpenoids from the roots and rhizomes of Kaempferia candidaDOI: https://doi.org/10.1007/s11418-020-01480-z
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202102305
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202016525
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.fitote.2021.104870
- DOI: https://doi.org/10.1039/d1cb00163a
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-021-24685-6
- DOI: https://doi.org/10.1248/cpb.c21-00227
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.1c11548
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41586-021-04214-7
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-021-26585-1
- DOI: https://doi.org/10.1248/cpb.c21-00326
- DOI: https://doi.org/10.1002/cbdv.202100401
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202016525
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202107884
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202107884
- [2021] Amide Bond Formation Using 4-Coumarate: CoA Ligase from <i>Arabidopsis thaliana</i>DOI: https://doi.org/10.1248/cpb.c21-00404
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