Kazuo Takayama 研究室
主宰者:Kazuo Takayama
京都大学
兼任:CiRA(京都大学 iPS 細胞研究所)
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
本研究室は、ウイルス感染症の機構解明と治療戦略の開発を主要な研究テーマとしています。特に、呼吸器ウイルス(SARS-CoV-2、インフルエンザウイルス、RSVなど)がどのようにして人間の細胞に感染し、増殖するのかを分子レベルで理解することに注力しています。ウイルスの表面タンパク質と細胞表面受容体の相互作用、ウイルス遺伝子の変異による性状の変化、および宿主の免疫応答など、感染過程の複数の段階を対象に研究を進めています。
研究手法として、本研究室は人工多能性幹細胞(iPS細胞)から分化させた臓器類似構造体(オルガノイド)を活用しています。これらは従来の細胞培養では再現できない、より生体に近い三次元的な組織環境を提供します。マイクロフルイディクス技術を組み合わせることで、複数の臓器成分を統合したシステムを開発し、ウイルス感染時の組織間相互作用や病態形成を観察しています。また、ゲノム編集技術や計算モデリング、構造解析なども併用して、多角的な解析を実施しています。
主要な知見としては、ウイルスの感染効率や病原性が、単一の分子ではなく複数の宿主因子の相乗的な関与によって決まること、ならびにウイルス変異体の出現と感染能の関連性が明らかになっています。さらに、既存の抗ウイルス薬が新興変異体に対しても有効であるかの検証や、宿主細胞の応答を標的とした新たな治療アプローチの開発にも取り組んでいます。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
外部リンク
関連研究室(8 件)
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研究成果(110 件)
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- DOI: https://doi.org/10.1128/mbio.01303-25
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- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.adu2708
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- DOI: https://doi.org/10.1128/jvi.00908-25
- DOI: https://doi.org/10.1099/jgv.0.002131
- DOI: https://doi.org/10.1021/acssynbio.5c00075
- [2025] Human iPS cell–derived respiratory organoids as a model for respiratory syncytial virus infectionDOI: https://doi.org/10.26508/lsa.202402837
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.mucimm.2025.03.006
- [2025] Epidemiology of respiratory viruses according to age group, 2023–24 winter season, Kyoto, JapanDOI: https://doi.org/10.1038/s41598-024-85068-7
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2025.114105
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-67455-4
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2025.113424
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-025-22425-0
- [2024] Micro-patterned culture of iPSC-derived alveolar and airway cells distinguishes SARS-CoV-2 variantsDOI: https://doi.org/10.1016/j.stemcr.2024.02.011
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-024-55989-4
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.adi8847
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-45274-3
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- DOI: https://doi.org/10.2222/jsv.74.35
- DOI: https://doi.org/10.1128/mbio.03220-23
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- DOI: https://doi.org/10.1016/j.chom.2024.01.001
- DOI: https://doi.org/10.1128/jvi.01853-24
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.stem.2024.06.012
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- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2404947121
- [2024] Structural basis for receptor-binding domain mobility of the spike in SARS-CoV-2 BA.2.86 and JN.1DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-52808-2
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2024.111049
- [2024] Anti-SARS-CoV-2 gapmer antisense oligonucleotides targeting the main protease region of viral RNADOI: https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2024.105992
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- DOI: https://doi.org/10.1002/adfm.202402023
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- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-024-06317-z
- DOI: https://doi.org/10.1164/ajrccm-conference.2024.209.1_meetingabstracts.a2560
- [2024] Longitudinal analysis of genomic mutations in SARS-CoV-2 isolates from persistent COVID-19 patientDOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2024.109597
- DOI: https://doi.org/10.1039/d3lc00768e
- DOI: https://doi.org/10.1002/jmv.28827
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-023-05081-w
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-38435-3
- [2023] Convergent evolution of SARS-CoV-2 Omicron subvariants leading to the emergence of BQ.1.1 variantDOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-38188-z
- DOI: https://doi.org/10.4049/jimmunol.210.supp.236.12
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.molpharmaceut.3c00114
- DOI: https://doi.org/10.1093/pnasnexus/pgad029
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2213317120
- DOI: https://doi.org/10.1093/abt/tbad001
- DOI: https://doi.org/10.1254/jpssuppl.97.0_2-b-s39-1
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2023.119504
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.stemcr.2023.06.010
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jiac.2023.08.003
- DOI: https://doi.org/10.1128/jvi.00990-23
- [2023] Complement factor D targeting protects endotheliopathy in organoid and monkey models of COVID-19DOI: https://doi.org/10.1016/j.stem.2023.09.001
- [2023] Multiple mutations of SARS-CoV-2 Omicron BA.2 variant orchestrate its virological characteristicsDOI: https://doi.org/10.1128/jvi.01011-23
- DOI: https://doi.org/10.1093/infdis/jiad230
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.abb.2022.109124
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- DOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2022.105427
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- DOI: https://doi.org/10.1016/j.ijpharm.2022.122253
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2022.09.184
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abo6783
- DOI: https://doi.org/10.1248/bpb.b22-00092
- DOI: https://doi.org/10.3390/cells11101677
- DOI: https://doi.org/10.3390/epidemiologia3020018
- DOI: https://doi.org/10.3390/cells11081258
- DOI: https://doi.org/10.3390/polym14071483
- DOI: https://doi.org/10.7717/peerj.13136
- [2022] Establishment of a stable SARS-CoV-2 replicon system for application in high-throughput screeningDOI: https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2022.105268
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- DOI: https://doi.org/10.1254/fpj.22086
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- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms22179518
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsbiomaterials.1c00642
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- [2021] Modeling SARS-CoV-2 infection and its individual differences with ACE2-expressing human iPS cellsDOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2021.102428
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- [2021] Clinical utility of novel biosensing platform: Diagnosis of coronavirus SARS-CoV-2 at point of careDOI: https://doi.org/10.1016/j.matlet.2021.130612
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- DOI: https://doi.org/10.3390/mol2net-07-11816
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms222312719
- [2021] Emergence of unique SARS-CoV-2 ORF10 variants and their impact on protein structure and functionDOI: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2021.11.151
- [2021] Day 1DOI: https://doi.org/10.33611/trs.2022-s1
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.virusres.2021.198334
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.autrev.2021.102909
- DOI: https://doi.org/10.2217/fon-2021-0247
- DOI: https://doi.org/10.3390/biom11071020
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.lfs.2021.119632
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsami.1c12227
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.autrev.2021.102941
- DOI: https://doi.org/10.1002/sctm.21-0183
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2021.09.080
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.envres.2021.112092
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsomega.1c03719
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsomega.1c03511
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