Takayuki Kato 研究室
主宰者：Takayuki Kato
大阪大学
AI 要約（直近 5 年の研究成果）
本研究室は、低温電子顕微鏡法（cryo-EM）を主要な実験手法として、生命現象の分子的な仕組みを原子レベルで解明する研究を進めています。細菌から人間まで、様々な生物が持つ膜タンパク質や細胞内構造の三次元構造を高い精度で決定し、その構造から蛋白質がどのように機能するのかを理解することが目標です。特に、細菌が持つ回転モーター、ウイルスの表面構造、神経伝達物質の輸送機構など、基礎生物学的に重要かつ医学的応用の可能性を持つ対象を多く研究対象としています。
具体的には、細菌べん毛モーターが特定のイオン流によって回転する仕組みや、細菌細胞膜内で蛋白質を切断する酵素の基質認識メカニズム、細胞表面受容体とリガンド分子の相互作用といった、細胞機能を支える分子レベルのメカニズムを構造から解き明かしています。さらに、これらの基礎知見を応用して、感染症治療やワクチン開発に関連する研究も展開しており、抗菌薬耐性菌対策や新規ワクチン候補物質の設計への貢献を目指しています。
研究室では cryo-EM 技術の開発改善にも注力しており、より良い観察用グリッド開発や柔軟性のある蛋白質の構造決定法といった方法論的な進歩も同時に追求しています。これにより、従来は構造決定が困難だった生物学的に重要な対象にアプローチできるようになりつつあります。
※ AI（Claude）が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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研究成果（49 件）
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-64882-1
- DOI: https://doi.org/10.1093/pnasnexus/pgaf388
- DOI: https://doi.org/10.3390/biom15030435
- DOI: https://doi.org/10.1103/physrevlett.134.081802
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.biochem.5c00069
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-024-01481-6
- [2025] Cryo-EM structure of the bacterial intramembrane metalloprotease RseP in the substrate-bound stateDOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.adu0925
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2507421122
- [2025] Cryo-ET of actin cytoskeleton and membrane structure in lamellipodia formation using optogeneticsDOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2025.112529
- [2025] Dimeric assembly of F <sub>1</sub> -like ATPase for the gliding motility of <i>Mycoplasma</i>DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.adr9319
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- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-53504-x
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsnano.4c00278
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsinfecdis.4c00407
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-51960-z
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2052252524001246
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2415713122
- DOI: https://doi.org/10.1299/jbse.24-00284
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-024-62045-8
- [2023] Filamentous structures in the cell envelope are associated with bacteroidetes gliding machineryDOI: https://doi.org/10.1038/s42003-023-04472-3
- [2023] Structural study of self-assembly of PRMT1 and PRMT8 and their implication for biological functionDOI: https://doi.org/10.1107/s2053273323087855
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-023-29396-0
- DOI: https://doi.org/10.3390/v15122421
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-42260-z
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsnano.3c02251
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-023-05326-8
- DOI: https://doi.org/10.1111/febs.16951
- DOI: https://doi.org/10.1126/scitranslmed.adi2623
- DOI: https://doi.org/10.2139/ssrn.4079106
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-022-03668-3
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- [2022] Mechanistic insights into intramembrane proteolysis by <i>E. coli</i> site-2 protease homolog RsePDOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abp9011
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-28832-5
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abm2225
- DOI: https://doi.org/10.3389/fmicb.2022.1004601
- DOI: https://doi.org/10.1093/jmicro/dfac037
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-31718-1
- DOI: https://doi.org/10.1109/tvt.2022.3181623
- DOI: https://doi.org/10.1128/mbio.03199-20
- DOI: https://doi.org/10.15252/embj.2020105671
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-021-87183-1
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-021-24715-3
- [2021] Chained Structure of Dimeric F <sub>1</sub> -like ATPase in Mycoplasma mobile Gliding MachineryDOI: https://doi.org/10.1128/mbio.01414-21
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2021.05.032
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-021-24507-9
- DOI: https://doi.org/10.3390/molecules26185462
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-021-01808-9
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42256-020-00290-y
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