Hiroyoshi Matsumura 研究室
主宰者：Hiroyoshi Matsumura
立命館大学
AI 要約（直近 5 年の研究成果）
松村博義研究室は、タンパク質の構造と機能の関係を明らかにする構造生物学的研究を展開しています。X線結晶構造解析、冷凍電子顕微鏡、高速原子間力顕微鏡など複数の最先端分析技術を組み合わせることで、細胞分裂、タンパク質品質管理、細菌の薬剤耐性、遺伝子発現などに関わるタンパク質群の原子レベルの立体構造を決定しています。これらの知見をもとに、タンパク質間の相互作用メカニズムや酵素の触媒機構を詳細に解き明かしています。
特に、細菌の細胞分裂を制御するFtsZタンパク質とその制御因子の相互作用、多剤耐性菌に対する新規抗生物質の開発を目指した酵素阻害剤の作用機序、低複雑度領域を持つタンパク質の液液相分離による相の転移制御といったテーマに注力しています。また、光合成効率の向上を目指した植物のリブロース固定化酵素の改良や、工業的利用が期待される微生物由来の耐熱性酵素の開発にも取り組んでいます。これらの多角的なアプローチを通じて、基礎的な生命現象の理解と実用的な応用を両立させる研究を進めています。
※ AI（Claude）が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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関連研究室(8 件)
- 医学Chika Kusano 研究室北里大学論文 100 件·共通: 顕微鏡, イメージング, 細菌, 実験技術 +8
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研究成果（25 件）
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- DOI: https://doi.org/10.1186/s13568-025-01952-z
- [2025] Structural basis for the interaction between the bacterial cell division proteins FtsZ and ZapADOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-60940-w
- DOI: https://doi.org/10.1002/pro.70165
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.pep.2025.106719
- DOI: https://doi.org/10.1002/pro.70018
- DOI: https://doi.org/10.1111/pbi.14490
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2024.141051
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-024-57506-z
- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0291012
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- [2023] Structure, Stability and Binding Properties of Collagen-Binding Domains from Streptococcus mutansDOI: https://doi.org/10.3390/chemistry5030130
- [2023] The apiosyltransferase celery UGT94AX1 catalyzes the biosynthesis of the flavone glycoside apiinDOI: https://doi.org/10.1093/plphys/kiad402
- [2023] Structures of a FtsZ single protofilament and a double-helical tube in complex with a monobodyDOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-39807-5
- DOI: https://doi.org/10.5940/jcrsj.65.88
- DOI: https://doi.org/10.1271/kagakutoseibutsu.61.222
- DOI: https://doi.org/10.1021/acschembio.2c00934
- DOI: https://doi.org/10.1093/jb/mvac087
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.mex.2022.101740
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.pep.2021.105975
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-021-25560-0
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms22179377
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-021-01739-5
- [2021] Mechanism of karyopherin-β2 binding and nuclear import of ALS variants FUS(P525L) and FUS(R495X)DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-021-83196-y
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms22041697
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