Lumi Negishi 研究室
主宰者:Lumi Negishi
東京大学
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
本研究室は、生物が作る物質とタンパク質の相互作用を分子レベルで解明することを主要なテーマとしています。特に、貝類や深海生物などの海洋生物が殻や体内に蓄積する金属元素(亜鉛、鉄、カドミウムなど)がどのようなタンパク質と結合し、どのようなメカニズムで濃縮されるのかを調査しています。また、貝殻を形成する有機基質タンパク質の多様性と進化についても研究し、タンパク質がどのように炭酸カルシウム結晶の形成を制御するかを明らかにしています。
実験手法としては、質量分析法や高速液体クロマトグラフィーなどの生化学的手法に加え、冷凍電子顕微鏡(クライオEM)を用いた構造解析を多用しています。特にクライオEMは、細胞から直接採取したタンパク質複合体や、組み換えで作製したタンパク質と生物鉱物の相互作用を原子レベルで可視化するのに活躍しています。これらの手法を組み合わせることで、生物がいかに効率的に必要な元素を集め、精密に構造化された材料を作り出すのかを解き明かしています。
さらに研究室は、クロマチン構造や遺伝子発現制御に関する基礎研究も展開しています。ヌクレオソームとタンパク質複合体の構造的相互作用、ならびにRNA経路を介した遺伝子制御機構の解析を通じて、核内での遺伝情報の管理メカニズムを理解しようとしています。これらの研究を通じて、生体高分子が協調して機能する仕組みを総合的に探究しています。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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関連研究室(8 件)
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研究成果(33 件)
- DOI: https://doi.org/10.1007/s10126-026-10650-1
- DOI: https://doi.org/10.1111/febs.70601
- DOI: https://doi.org/10.1007/s10126-026-10631-4
- DOI: https://doi.org/10.1242/jeb.251316
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-026-73500-7
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-59580-x
- [2025] Structural insights into how DEK nucleosome binding facilitates H3K27 trimethylation in chromatinDOI: https://doi.org/10.1038/s41594-025-01493-w
- DOI: https://doi.org/10.1111/gtc.70019
- DOI: https://doi.org/10.1007/s10126-025-10553-7
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-65486-5
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- DOI: https://doi.org/10.1007/s11356-025-36799-1
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2503336122
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.3c03820
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-49465-w
- [2024] Diversification of von Willebrand Factor A and Chitin-Binding Domains in Pif/BMSPs Among MollusksDOI: https://doi.org/10.1007/s00239-024-10180-1
- DOI: https://doi.org/10.1038/s44319-024-00137-2
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jsb.2024.108074
- DOI: https://doi.org/10.1002/cbic.202300221
- DOI: https://doi.org/10.1002/app.55044
- DOI: https://doi.org/10.1093/pnasnexus/pgad220
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.actbio.2023.03.005
- [2022] Structural and functional analyses of chitinolytic enzymes in the nacreous layer of Pinctada fucataDOI: https://doi.org/10.1016/j.bej.2022.108780
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abq3806
- [2022] Evolution of nacre- and prisms-related shell matrix proteins in the pen shell, Atrina pectinataDOI: https://doi.org/10.1016/j.cbd.2022.101025
- DOI: https://doi.org/10.1093/molbev/msac148
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2022.104563
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-30626-8
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-29193-9
- DOI: https://doi.org/10.2139/ssrn.4284405
- DOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkab1137
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-021-90882-4
- [2021] DEAD-box polypeptide 43 facilitates piRNA amplification by actively liberating RNA from Ago3-piRISCDOI: https://doi.org/10.15252/embr.202051313
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