Richiro Ushimaru 研究室
主宰者:Richiro Ushimaru
九州大学
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
この研究室では、生物が産出する複雑な有機化合物(天然物)の合成メカニズムを、酵素のはたらきから解明する研究を行っています。特に、炭素−炭素結合の形成と切断、あるいは酸素と硫黄の置き換えなど、化学的に困難な反応を生物がいかに効率よく実現しているかを調べています。対象となるのは医薬品の原料となるアルカロイドやペプチド系の天然物、生物の防御機能に関わる物質など、多岐にわたります。
研究では、鉄含有酵素やコバルト含有酵素、さらにはピリドキサール燐酸依存酵素など、様々な種類の酵素を用いた触媒反応の仕組みを追究しています。X線結晶構造解析、分光学的手法、コンピュータシミュレーション、そして化学的プローブを活用した実験により、酵素が基質をいかに配置し、中間体を経由して目的の産物を生成するのかを明らかにしています。こうした研究を通じて、天然物合成の原理を理解するだけでなく、その知見を人工的な触媒開発や医薬品合成への応用へつなげることを目指しています。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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関連研究室(8 件)
- 材料科学Hiroko Yamada 研究室Kyoto University Institute for Chemical Research論文 100 件·共通: X線結晶構造, 構造化学・結晶学, 構造解析, 触媒 +9
- 化学Yuki Nagashima 研究室東京大学論文 100 件·共通: 触媒, 合成・反応, 分光, 理論・分光 +9
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- エネルギーHao Li 研究室Institute for Materials Research, Tohoku University論文 100 件·共通: 触媒, 合成・反応, 分光, 理論・分光 +6
- 工学Shu Seki 研究室京都大学論文 100 件·共通: X線結晶構造, 構造化学・結晶学, 構造解析, 触媒 +6
- 化学Toru Wakihara 研究室東京大学論文 100 件·共通: 構造化学・結晶学, 構造解析, 触媒, 合成・反応 +5
- 社会科学Tadaomi Furuta 研究室東京工業大学論文 111 件·共通: 構造化学・結晶学, 構造解析, 触媒, 酵素 +7
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研究成果(30 件)
- DOI: https://doi.org/10.1093/bulcsj/uoag046
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.cocr.2026.100028
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.6c05246
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c12827
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c10855
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41929-025-01367-w
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c01994
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.4c17741
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c17484
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41429-025-00881-0
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- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.orglett.3c04185
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41429-024-00798-0
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41929-024-01221-5
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.4c04406
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2024.102462
- [2024] Unusual Enzymatic C–C Bond Formation and Cleavage Reactions during Natural Product BiosynthesisDOI: https://doi.org/10.1248/cpb.c23-00889
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41477-023-01586-8
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.3c08413
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.3c06762
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41557-023-01282-2
- DOI: https://doi.org/10.1248/cpb.c23-00434
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.trechm.2023.04.008
- [2023] Multiple C–C Bond Cleavage Reactions Catalyzed by Tolyporphin Tetrapyrrole Biosynthetic EnzymesDOI: https://doi.org/10.1021/jacs.3c01993
- DOI: https://doi.org/10.1093/jimb/kuad016
- DOI: https://doi.org/10.1021/acscatal.2c05247
- [2022] Stereoselectivity and Substrate Specificity of the Fe(II)/α-Ketoglutarate-Dependent Oxygenase TqaLDOI: https://doi.org/10.1021/jacs.2c08116
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.orglett.2c03432
- [2022] Characterization of Enzymes Catalyzing the Initial Steps of the β-Lactam Tabtoxin BiosynthesisDOI: https://doi.org/10.1021/acs.orglett.2c00878
- [2021] Stereodivergent Nitrocyclopropane Formation during Biosynthesis of Belactosins and HormaomycinsDOI: https://doi.org/10.1021/jacs.1c10201
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-021-24685-6
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