Maho Yagi‐Utsumi 研究室
主宰者:Maho Yagi‐Utsumi
名古屋市立大学
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
この研究室は、タンパク質や複雑な生体分子の構造と機能を原子レベルで解明することに取り組んでいます。主な研究対象は、アルツハイマー病の原因物質とされるアミロイドベータペプチドの線維化過程、医薬品として重要な抗体分子の構造特性、そして生物の細胞表面を飾る糖鎖の多様性です。これらの現象がどのような仕組みで起こるのかを明らかにすることで、疾患の治療法開発や医薬品の品質管理に貢献することを目指しています。
研究手法としては、核磁気共鳴(NMR)分光法や質量分析、低温電子顕微鏡、高速原子間力顕微鏡といった最先端の計測技術を組み合わせて使用しています。また、計算シミュレーションを実験と連携させることで、分子レベルの現象をより正確に捉えています。さらに、単一タンパク質を金属製のかごのような構造に閉じ込めることで、通常では起こりにくい反応を観察したり、タンパク質の安定性を高めたりする工夫も行っています。
これらの研究を通じて、複雑な生体分子がどのように構造を変化させ、機能を発揮するのかという根本的な問題に取り組んでいます。特にアミロイド線維の成長メカニズムや糖鎖修飾の役割については、複数の異なるアプローチから包括的に調査することで、理解を深めています。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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関連研究室(8 件)
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研究成果(41 件)
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.analchem.5c06092
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.5c18997
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-026-55655-x
- DOI: https://doi.org/10.1021/acschemneuro.5c00217
- DOI: https://doi.org/10.1128/mbio.03859-24
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.mcpro.2025.100979
- DOI: https://doi.org/10.1007/s00044-025-03384-7
- DOI: https://doi.org/10.1093/jb/mvaf072
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms26157266
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms26031179
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- DOI: https://doi.org/10.1039/d5sc00782h
- DOI: https://doi.org/10.2142/biophys.65.325
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbadva.2024.100118
- [2024] Molecular tag for promoting N-glycan maturation in the cargo receptor-mediated secretion pathwayDOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2024.111457
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202419476
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.4c08841
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202419476
- DOI: https://doi.org/10.1128/jb.00205-24
- DOI: https://doi.org/10.1002/1873-3468.15003
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms241612865
- DOI: https://doi.org/10.1007/s10930-023-10156-y
- DOI: https://doi.org/10.1021/acschemneuro.3c00192
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms24076075
- DOI: https://doi.org/10.1002/pro.4569
- [2023] Hysteresis behavior in the unfolding/refolding processes of a protein trapped in metallo-cagesDOI: https://doi.org/10.1039/d2sc05879k
- DOI: https://doi.org/10.5611/hamon.32.4_158
- DOI: https://doi.org/10.1021/acschemneuro.2c00358
- DOI: https://doi.org/10.3390/molecules27154787
- DOI: https://doi.org/10.3390/molecules27123748
- DOI: https://doi.org/10.1007/s10719-022-10056-w
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-022-03143-z
- DOI: https://doi.org/10.3390/molecules27010285
- DOI: https://doi.org/10.2142/biophys.62.232
- DOI: https://doi.org/10.1186/s12864-021-08131-x
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-021-00724-6
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.chempr.2021.08.005
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.1c04850
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms22063116
- DOI: https://doi.org/10.2142/biophysico.bppb-v18.003
- DOI: https://doi.org/10.5360/membrane.46.2
- DOI: https://doi.org/10.6084/m9.figshare.16994105
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