José M. M. Caaveiro 研究室
主宰者:José M. M. Caaveiro
九州大学
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
本研究室は、タンパク質と抗体の相互作用の仕組みを原子レベルで解明し、その知見を医療・診断技術の開発に応用する研究を行っています。X線結晶構造解析、表面プラスモン共鳴、原子間力顕微鏡といった複数の生物物理学的手法を組み合わせることで、抗体がどのようにして標的分子を認識し、結合するのかを詳細に調べています。
抗体工学の領域では、単一領域抗体(ラクダ科動物に由来する小型の抗体)や遺伝子的に改変された通常の抗体の性能を向上させることに取り組んでいます。電荷や疎水性を制御して抗体の吸着や配向を最適化したり、複数の結合部位を活用した多価結合の効果を調べたり、可溶性を高める工学的改良を行ったりしています。こうした基礎研究を通じて、より感度の高い診断キットや治療薬としての抗体の開発につなげています。
さらに本研究室は、病原菌やウイルスが宿主から栄養分(特に鉄)を奪取する機構や、細胞間の接着に関わるタンパク質相互作用に着目し、新たな感染症・疾患治療法の標的候補を探索しています。小分子化合物を用いた阻害戦略やタンパク質の構造情報に基づく薬剤設計も展開しており、従来の抗菌薬に耐性を持つ菌種への対抗策開発を目指しています。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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関連研究室(8 件)
- 計算機科学Yasushi Okuno 研究室Kyoto University Hospital論文 101 件·共通: 構造化学・結晶学, 構造解析, ウイルス, 微生物 +10
- 医学Hirofumi Sawa 研究室北海道大学論文 100 件·共通: 構造化学・結晶学, 構造解析, ウイルス, 微生物 +8
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研究成果(36 件)
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- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.5c06029
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2025.110975
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2025.111012
- [2025] Improving the solubility of single domain antibodies using <scp>VH</scp>‐like hallmark residuesDOI: https://doi.org/10.1002/pro.70189
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-025-02175-9
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2025.108176
- [2024] Crystal structures of human CD40 in complex with monoclonal antibodies dacetuzumab and bleselumabDOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2024.149969
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.aca.2024.342930
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-024-55734-x
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- [2024] Malaria parasites require a divergent heme oxygenase for apicoplast gene expression and biogenesisDOI: https://doi.org/10.7554/elife.100256.3
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2024.107989
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsami.4c13353
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2024.09.018
- [2024] Malaria parasites require a divergent heme oxygenase for apicoplast gene expression and biogenesisDOI: https://doi.org/10.7554/elife.100256
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2023.105254
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2023.104927
- DOI: https://doi.org/10.1002/pro.4744
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-022-04219-6
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.2c01081
- DOI: https://doi.org/10.1002/pro.4450
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms231810767
- DOI: https://doi.org/10.1002/pro.4365
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.101995
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.101962
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2022.01.066
- DOI: https://doi.org/10.1254/jpssuppl.95.0_1-p-096
- DOI: https://doi.org/10.1242/jcs.258653
- [2021] Epitope-dependent thermodynamic signature of single-domain antibodies against hen egg lysozymeDOI: https://doi.org/10.1093/jb/mvab082
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2021.102987
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2021.101054
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2021.04.070
- DOI: https://doi.org/10.1093/jb/mvab039
- DOI: https://doi.org/10.3390/cells10020434
- DOI: https://doi.org/10.2142/biophys.61.082
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