Takehiro Suzuki 研究室
主宰者:Takehiro Suzuki
理化学研究所・RIKEN Center for Sustainable Resource Science
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
本研究室は、生物の重要な分子機構を分子レベルで解明し、その知見を医療や農業への応用につなげる研究を行っています。特に、タンパク質の構造と機能、細胞内の化学反応、そして生物と環境因子の相互作用に焦点を当てています。
研究の大きな柱の一つは、細胞内の小器官(ミトコンドリアなど)への物質送達と、タンパク質の翻訳後修飾に関するものです。カーボンナノチューブや小分子化合物を用いて、標的とする細胞小器官に特異的に物質を運搬したり、タンパク質に化学修飾を加えたりする仕組みを明らかにしています。同時に、タンパク質の糖鎖修飾(マンノース付加など)がタンパク質の機能や分泌にどう影響するかを調べています。
もう一つの重要なテーマは、環境因子による生体への影響です。砒素やエストロゲン様物質への曝露が細胞老化やがん化を引き起こす仕組み、腸内微生物が健康に及ぼす影響、そして親世代の環境負荷が子孫の遺伝子発現パターンにどう伝わるかについての研究が進められています。さらに、光合成などの生物機能の構造基盤を解明するため、電子顕微鏡を用いた高精度な立体構造決定も行われており、基礎研究から応用まで幅広い取り組みが展開されています。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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研究成果(93 件)
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- DOI: https://doi.org/10.1111/tpj.17213
- DOI: https://doi.org/10.1039/d5cb00268k
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- DOI: https://doi.org/10.1007/s11120-025-01169-y
- DOI: https://doi.org/10.1126/science.adx2508
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.toxlet.2025.07.828
- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0328166
- DOI: https://doi.org/10.1002/1873-3468.70133
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- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.jnatprod.5c00572
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.celrep.2025.115974
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.nbscr.2025.100142
- DOI: https://doi.org/10.1007/s11120-025-01175-0
- DOI: https://doi.org/10.1096/fj.202401856rrr
- DOI: https://doi.org/10.1007/s11120-025-01152-7
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.adv7488
- DOI: https://doi.org/10.1007/s11120-024-01134-1
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2500366122
- DOI: https://doi.org/10.1186/s13072-025-00569-7
- [2024] Rationalizing the Influence of the Binding Affinity on the Activity of Phosphoserine PhosphatasesDOI: https://doi.org/10.1002/anie.202318635
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2024.07.013
- DOI: https://doi.org/10.1265/ehpm.24-00139
- DOI: https://doi.org/10.1007/s11120-024-01108-3
- DOI: https://doi.org/10.1021/acschembio.4c00403
- DOI: https://doi.org/10.1002/pros.24802
- DOI: https://doi.org/10.1093/glycob/cwae096
- DOI: https://doi.org/10.1093/toxsci/kfae033
- DOI: https://doi.org/10.1248/bpb.b24-00177
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202400218
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202400218
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- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2319658121
- [2024] Rationalizing the Influence of the Binding Affinity on the Activity of Phosphoserine PhosphatasesDOI: https://doi.org/10.1002/ange.202318635
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.celrep.2023.112388
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jphs.2023.12.012
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41420-023-01755-w
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2023.176156
- DOI: https://doi.org/10.1111/febs.16927
- DOI: https://doi.org/10.1101/gad.350755.123
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-39735-4
- [2023] Metabolic clogging of mannose triggers dNTP loss and genomic instability in human cancer cellsDOI: https://doi.org/10.7554/elife.83870
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2023.148993
- DOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkad387
- DOI: https://doi.org/10.1186/s12014-023-09409-w
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41556-023-01098-9
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-36504-1
- [2023] Destabilization of vitelline membrane outer layer protein 1 homolog (VMO1) by <i>C</i>‐mannosylationDOI: https://doi.org/10.1002/2211-5463.13561
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.taap.2022.116231
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202205541
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202205541
- DOI: https://doi.org/10.1007/s10147-022-02203-y
- DOI: https://doi.org/10.1111/febs.16592
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-31931-y
- DOI: https://doi.org/10.1186/s12014-022-09365-x
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.72780
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.101950
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-29294-5
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.xpro.2022.101263
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-29303-7
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2022.03.125
- [2022] Mammalian HEMK1 methylates glutamine residue of the GGQ motif of mitochondrial release factorsDOI: https://doi.org/10.1038/s41598-022-08061-y
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.73990
- DOI: https://doi.org/10.1247/csf.22085
- DOI: https://doi.org/10.1007/s00345-022-03963-y
- DOI: https://doi.org/10.1039/d2cb00005a
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.physletb.2022.137637
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.102572
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.euf.2022.06.002
- DOI: https://doi.org/10.1039/d1sc01784e
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-020-20670-7
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41389-021-00367-2
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2021.148509
- DOI: https://doi.org/10.1093/glycob/cwab103
- [2021] Effect of COVID-19-restrictive measures on ambient particulate matter pollution in Yangon, MyanmarDOI: https://doi.org/10.1186/s12199-021-01014-3
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2021.07.015
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bmc.2021.116375
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2100295118
- DOI: https://doi.org/10.1103/physreva.104.013118
- DOI: https://doi.org/10.1002/pat.5441
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2021.05.014
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2021.148458
- DOI: https://doi.org/10.1271/kagakutoseibutsu.59.339
- DOI: https://doi.org/10.15278/isms.2021.fl08
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-021-02089-y
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2021.04.128
- DOI: https://doi.org/10.1007/s12032-021-01480-3
- DOI: https://doi.org/10.1186/s12199-021-00956-y
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2020.129840
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.joc.0c02660
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-020-20234-9
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