Mikako Shirouzu 研究室
主宰者:Mikako Shirouzu
理化学研究所・RIKEN Center for Biosystems Dynamics Research
兼任:理化学研究所・RIKEN Center for Integrative Medical Sciences
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
本研究室は、タンパク質や核酸の立体構造と機能の関係を明らかにすることに焦点を当てています。特にクライオ電子顕微鏡という高度な観察技術を駆使して、細胞内で働く様々な分子複合体の構造を原子レベルで解析しています。これにより、細胞の増殖や分化、タンパク質の合成といった生命現象を支える分子メカニズムを理解しようとしています。
研究の対象は多岐にわたります。細胞の移動や神経突起の成長に関わるタンパク質、がんや遺伝性疾患に関連した分子、ウイルス感染に対する免疫応答や抗ウイルス薬の標的となるタンパク質など、医学的に重要な課題を扱っています。また、遺伝子の発現制御や染色質の構造変化、翻訳の精密性など、基礎的な生命現象についても調べています。
研究室では構造解析に加えて、生化学的な実験や細胞を用いた検証も行い、見出した構造的特徴が実際の生物学的機能とどう結びついているかを確認しています。このように多角的なアプローチにより、治療薬開発や生命現象の理解に貢献する知見を生み出しています。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
外部リンク
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研究成果(93 件)
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- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0348877.s011
- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0348877.s002
- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0348877.s009
- [2026] <p>Simplified phylogenetic tree of major eukaryotes indicating the presence of UBAh in HBS1L.</p>DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0348877.s016
- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0348877.s005
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-026-10383-w
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2026.178923
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2509374123
- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0348877.s001
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- DOI: https://doi.org/10.1007/s12104-025-10252-3
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2025.11.018
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.adx9282
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.adu0577
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-025-09113-5
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2025.110894
- [2025] Carotenoids bind rhodopsins and act as photocycle-accelerating pigments in marine BacteroidotaDOI: https://doi.org/10.1038/s41564-025-02109-1
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2025.113424
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bone.2025.117565
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2025.117721
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-025-08278-3
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41589-023-01513-0
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2024.111529
- DOI: https://doi.org/10.1007/s11418-024-01855-6
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jsb.2024.108151
- DOI: https://doi.org/10.1093/neuonc/noae226
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41589-024-01726-x
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-51294-w
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2024.129856
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- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-47322-4
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms25084141
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- DOI: https://doi.org/10.1128/jvi.00197-24
- DOI: https://doi.org/10.1007/s12104-024-10170-w
- [2024] Structural insights into the decoding capability of isoleucine tRNAs with lysidine and agmatidineDOI: https://doi.org/10.1038/s41594-024-01238-1
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2024.149784
- [2024] A macrocyclic kinase inhibitor overcomes triple resistant mutations in EGFR-positive lung cancerDOI: https://doi.org/10.1038/s41698-024-00542-9
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.abb.2024.109926
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-024-53135-8
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2024.139320
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2023.10.026
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-39735-4
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41420-023-01755-w
- DOI: https://doi.org/10.3390/pathophysiology30040040
- DOI: https://doi.org/10.1111/cas.16006
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41419-023-05847-4
- DOI: https://doi.org/10.3390/v15051171
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-023-04657-w
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.2c02059
- [2023] Structural basis for the dual GTPase specificity of the DOCK10 guanine nucleotide exchange factorDOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2023.02.054
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2023.01.006
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-35404-0
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-34930-1
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-34779-4
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.isci.2022.105596
- DOI: https://doi.org/10.1093/bbb/zbac169
- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0272992
- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms231810399
- [2022] Structural basis of nucleosome disassembly and reassembly by RNAPII elongation complex with FACTDOI: https://doi.org/10.1126/science.abp9466
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2123385119
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-022-03555-x
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.102164
- DOI: https://doi.org/10.1007/s12104-022-10094-3
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- DOI: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2022.05.009
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-29563-3
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-28677-y
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2117433119
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41589-021-00951-y
- DOI: https://doi.org/10.1002/2211-5463.13370
- DOI: https://doi.org/10.1111/febs.16354
- [2022] Establishment of a Monoclonal Antibody against Human NTCP That Blocks Hepatitis B Virus InfectionDOI: https://doi.org/10.1128/jvi.01686-21
- DOI: https://doi.org/10.2139/ssrn.4035847
- [2021] The landscape of translational stall sites in bacteria revealed by monosome and disome profilingDOI: https://doi.org/10.1261/rna.078188.120
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-021-02885-6
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-021-24349-5
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abf8864
- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0251743
- DOI: https://doi.org/10.1186/s12916-021-02001-9
- DOI: https://doi.org/10.1080/15548627.2021.1911017
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.phytochem.2021.112727
- [2021] Anti-EGFR antibody 528 binds to domain III of EGFR at a site shifted from the cetuximab epitopeDOI: https://doi.org/10.1038/s41598-021-84171-3
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-021-21396-w
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2021.127858
- DOI: https://doi.org/10.26508/lsa.202000873
- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0243855
- DOI: https://doi.org/10.1083/jcb.202007033
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- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abg3147
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