Keitaro Yamashita 研究室
主宰者:Keitaro Yamashita
東京大学
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
本研究室は、生物分子の立体構造と機能の関係を明らかにすることに取り組んでいます。主な研究対象は、タンパク質、核酸、およびそれらの複合体であり、遺伝子編集に用いられるCas9酵素、細胞表面の受容体、バクテリアの防御機構などを含みます。これらの分子がどのように基質や阻害薬と相互作用し、その構造がどのように変化するかを理解することで、医療や産業応用への道を開くことを目指しています。
構造解析の手法としては、冷凍電子顕微鏡(cryo-EM)やX線結晶構造解析といった最先端の分析技術を活用しています。これらの技術により、生物分子の原子レベルの詳細な三次元構造を決定することができます。さらに、分子動力学シミュレーションなどの計算手法と組み合わせることで、静止した構造だけでなく、動的な挙動や反応メカニズムを理解しようとしています。また、得られた構造情報に基づいて酵素や受容体の改変・工学設計も実施しており、より優れた機能を持つ分子の開発を目指しています。
これらの研究を支えるため、本研究室は構造解析用のソフトウェア開発や解析手法の改善にも力を入れています。金属イオンを含むタンパク質の精密構造決定、リガンドモデリングの信頼性向上、新しいデータ処理パイプラインの構築など、構造生物学全体の発展に貢献する基盤技術の開発が進められています。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
外部リンク
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研究成果(66 件)
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- DOI: https://doi.org/10.1038/s41586-026-10228-w
- DOI: https://doi.org/10.64898/2026.05.04.722794
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-57983-4
- [2025] Controlling the Number of Sample-Contributive Vertices in Generalized Sampling of Graph SignalsDOI: https://doi.org/10.1109/icassp49660.2025.10888620
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42004-025-01440-2
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-56903-w
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.107460.2
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-66589-9
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.107460.3
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- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2528758123
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-025-01529-1
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41586-024-07570-2
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41592-024-02321-7
- DOI: https://doi.org/10.1109/apsipaasc63619.2025.10849132
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2059798324011458
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-024-06422-z
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.neuron.2023.04.007
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2312905120
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2023.08.009
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2215808120
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2059798323002413
- DOI: https://doi.org/10.5458/jag.jag.jag-2022_0014
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41586-023-06528-0
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2059798323008793
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2023.149144
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2059798323003595
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2053273322096929
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2022.08.001
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2022.07.008
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- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-022-19681-9
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2122523119
- DOI: https://doi.org/10.1039/d2bm01759h
- [2022] Structural insights into inhibitory mechanism of human excitatory amino acid transporter EAAT2DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-32442-6
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-30292-w
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2022.03.006
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2022.07.003
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2022.01.007
- DOI: https://doi.org/10.1254/jpssuppl.95.0_1-ss-54
- DOI: https://doi.org/10.1254/jpssuppl.95.0_2-yia-66
- [2022] 第60回年会予稿集DOI: https://doi.org/10.2142/biophys.62.s1
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abd8523
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- [2021] Cryo-EM structure of the β3-adrenergic receptor reveals the molecular basis of subtype selectivityDOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2021.06.024
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.chemmater.1c01441
- DOI: https://doi.org/10.1107/s0108767321096227
- DOI: https://doi.org/10.1107/s0108767321088279
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-021-00634-1
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2101481118
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202103010
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jsb.2021.107826
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202103010
- DOI: https://doi.org/10.1002/anie.202102039
- DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202102039
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.1c00823
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.62389
- DOI: https://doi.org/10.1021/acsanm.0c03129
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