Shang‐Te Danny Hsu 研究室
主宰者:Shang‐Te Danny Hsu
広島大学
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
この研究室は、タンパク質の立体構造と動的な挙動を解析し、生命現象の仕組みを原子レベルで理解することを目指しています。主な研究対象は、ウイルスが宿主細胞に侵入する際に使用するタンパク質、細胞内でタンパク質の分解を制御する酵素群、そして異常なタンパク質の凝集に関連する疾患です。これらの生物学的問題に対して、クライオ電子顕微鏡や核磁気共鳴分光法、X線結晶構造解析といった複数の構造解析手法を組み合わせることで、研究を進めています。
特に、新型コロナウイルスのスパイクタンパク質やエンベロープタンパク質の構造と機能、そしてこれらとヒト受容体の相互作用メカニズムについて詳細に研究しており、ワクチン開発や治療法の開発に向けた知見を提供しています。また、免疫グロブリン軽鎖がアミロイドーシスという疾患で異常に凝集する過程や、腫瘍抑制遺伝子産物であるBAP1タンパク質の機能低下が起こる仕組みについても調べています。
さらに注目すべきは、タンパク質の複雑な折り畳み構造である「結び目(ノット)」の機能を調査したり、グリコシル化などの翻訳後修飾がタンパク質の構造と機能にどう影響するかを研究したりと、タンパク質の基本的な性質の理解を深める研究も行っています。このように多角的なアプローチから、基礎的な生化学知識と臨床的応用の橋渡しを実現しています。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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研究成果(51 件)
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- DOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkaf978
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2025.169468
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-025-98114-9
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2025.169092
- DOI: https://doi.org/10.1002/cbic.202500372
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- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-57359-8
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2025.168958
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.102002.3
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2024.01.034
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2024.168438
- DOI: https://doi.org/10.2142/biophysico.bppb-v21.0009
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.102002
- DOI: https://doi.org/10.3389/frbis.2024.1479898
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.jcim.4c00880
- DOI: https://doi.org/10.1172/jci.insight.179726
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2024.107230
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2024.149470
- DOI: https://doi.org/10.1016/bs.mie.2022.09.008
- [2023] Structural insights into the regulation, ligand recognition, and oligomerization of bacterial STINGDOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-44052-x
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2023.105553
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.ymthe.2023.09.002
- DOI: https://doi.org/10.1021/acssynbio.3c00042
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- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2022.167553
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-021-27633-6
- DOI: https://doi.org/10.1016/bs.mie.2022.07.013
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-32588-3
- DOI: https://doi.org/10.1186/s12929-022-00830-1
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2022.02.029
- DOI: https://doi.org/10.3389/fchem.2021.663241
- [2021] Converging experimental and computational views of the knotting mechanism of a small knotted proteinDOI: https://doi.org/10.1016/j.bpj.2021.03.032
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.biochem.0c00961
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2021.166879
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41589-021-00924-1
- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1009704
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbc.2021.101238
- DOI: https://doi.org/10.1093/glycob/cwab102
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-021-00652-z
- DOI: https://doi.org/10.3390/vaccines9080833
- [2021] Structural polymorphism and substrate promiscuity of a ribosome-associated molecular chaperoneDOI: https://doi.org/10.5194/mr-2-375-2021
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