So Iwata 研究室
主宰者:So Iwata
京都大学
兼任:理化学研究所・SPring-8
AI 要約(直近 5 年の研究成果)
本研究室は、タンパク質や生体膜タンパク質の構造変化と機能の関係を明らかにすることに取り組んでいます。特に、医療応用につながる神経伝達物質受容体や輸送タンパク質、酵素などを対象として、それらがどのように活性化し、リガンドと相互作用するのかを構造レベルで解き明かしています。例えば、スフィンゴシン-1-リン酸受容体やセロトニン受容体、アデノシン受容体といった複数の生理活性物質受容体の構造決定により、シグナル伝達の分子機構を検討しています。
研究手法として、X線自由電子レーザーを用いた時間分解構造解析(特に連続型フェムト秒結晶構造解析)と電子顕微鏡による構造決定を組み合わせています。これにより、タンパク質が化学反応を行う際の超高速な構造変化を、ナノ秒からミリ秒の時間スケールで撮像することが可能です。さらに、光応答性リガンド(光で活性が切り替わる低分子化合物)を開発して、細胞内での受容体機能を時空間的に制御する研究も推進しており、視覚や光受容機構の理解にも貢献しています。
これらの研究成果は、新規医薬品開発や疾患メカニズムの理解につながるだけでなく、構造生物学の方法論開発にも寄与しています。特に痛覚制御や神経変性疾患、精神疾患関連の受容体に焦点を当てることで、臨床応用を視野に入れた基礎研究を展開しています。
※ AI(Claude)が、公開されている論文要旨から研究の問い・手法・主要な発見を事実情報として抽出・再構成して自動生成しています。誤りを含む可能性があるため、正確性は研究室公式情報でご確認ください。
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研究成果(68 件)
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- DOI: https://doi.org/10.3390/ijms26094221
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.4c14385
- DOI: https://doi.org/10.1063/4.0000661
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-024-01481-6
- DOI: https://doi.org/10.2142/biophysico.bppb-v22.0007
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2507421122
- [2025] Tracking Protein Motions using Serial Femtosecond Crystallography with X‐Ray Free‐Electron LaserDOI: https://doi.org/10.1002/cpz1.70212
- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2500006122
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- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-025-67230-5
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-53533-6
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-51960-z
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41586-023-06987-5
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-49814-9
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2023.12.008
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-023-01191-5
- DOI: https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.4c01244
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-024-54422-8
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-024-01419-y
- DOI: https://doi.org/10.1021/acschembio.4c00583
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-024-01411-6
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2059798323001638
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-42260-z
- DOI: https://doi.org/10.2208/jscejj.23-17119
- DOI: https://doi.org/10.1021/jacs.3c02313
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2023.149393
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.adh4179
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- DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-32019-3
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41557-022-00992-3
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- DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.2117433119
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2022.01.007
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-022-00738-2
- DOI: https://doi.org/10.1254/jpssuppl.95.0_1-ss-54
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41586-022-04845-4
- DOI: https://doi.org/10.2139/ssrn.4079106
- DOI: https://doi.org/10.5940/jcrsj.64.290
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41557-022-00922-3
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2059798322010385
- [2022] Spermidine activates mitochondrial trifunctional protein and improves antitumor immunity in miceDOI: https://doi.org/10.1126/science.abj3510
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2052252521002177
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2021.03.004
- DOI: https://doi.org/10.7554/elife.62389
- DOI: https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2021.01.004
- DOI: https://doi.org/10.1039/d1ra01030a
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abf5325
- DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pbio.3001231
- DOI: https://doi.org/10.1038/s42003-021-02836-1
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2053230x21008967
- DOI: https://doi.org/10.1107/s2059798321005830
- DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-021-00634-1
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abg3980
- DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abj5363
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